Foodstudiokzn.ru

Спорт, Красота и Здоровье
3 просмотров
Рейтинг статьи
1 звезда2 звезды3 звезды4 звезды5 звезд
Загрузка...

Пролин формула структурная

Сайт Волынкиной Инны

Семестры:

Атлас аминокислот: пролин

Введение

Пролин (Proline, Pro, P, L-пирролидин-2-карбоновая кислота) — гетероциклическая аминокислота с химической формулой C₅H₉NO₂, в которую атом азота входит в составе вторичного, а не первичного, амина. Поэтому правильнее было бы её относить не к аминокислотам, а к имминокислотам [1].

Пролин существует в двух оптически изомерных формах — L и D, а также в виде рацемата. Именно L-пролин — одна из двадцати протеиногенных аминокислот, но считается заменимой, так как синтезируется в организме из глутаминовой кислоты через ее полуальдегид (O=CH-CH₂-CH₂-CH(-NH₂)-COOH) [3]. Пролин входит в состав многих белков. Он является важным компонентом коллагена (составляет почти треть всех его аминокислотных остатков), необходим для нормального функционирования суставов и сухожилий. Коллаген — основной вспомогательный белок кожи, костей и соединительной ткани [1]. Считается, что пролин входит в состав белков всех организмов. В коллагене он при участии аскорбиновой кислоты окисляется в гидроксипролин. Чередующиеся остатки пролина и гидроксипролина способствуют созданию стабильной трёхспиральной структуры коллагена, придающей молекуле прочность. Также пролин входит в состав многих физиологически важных веществ, например, таких, как инсулин и грамицидин. В процессе биологического окисления пролин превращается в оксипролин являющийся его антагонистом [2].

В составе белков атом азота пролина не связан с атомом водорода, таким образом, пептидная группировка X-Pro не может быть донором водорода при формировании водородной связи. Обладая конформационно жесткой структурой, пролин очень резко изгибает пептидную цепь. Участки белков с высоким содержанием пролина часто формируют вторичную структуру полипролиновой спирали II типа, потому что пролин в белках препятствует образованию a-спиральной структуры.

Гидролиз пептидных связей, образованных пролином, осуществляется двумя ферментами: пролиназой (связь с участием -СООН пролина) и пролидазой (с участием -NH-). Реакции по атому N пространственно затруднены. Поэтому пролин, как и гидроксипролин, в отличие от других аминокислот, не образует с нингидрином пурпура Руэмана (фиолетовое окрашивание), а дает жёлтое окрашивание. Характерной для пролина цветной реакцией является реакция с изатином — появление синего окрашивания [3].

Пролин представляет собой бесцветные легко растворимые в воде кристаллы, плавящиеся при температуре около 220 °C [3].

Ричард Вильштеттер синтезировал пролин с помощью реакции натриевой соли диэтилового эфира малоновой кислоты с 1,3-дибромпропаном в 1900 году. В 1901 г. Фишер получил L-пролин и D,L-пролин из гидролизатов казеина и показал, что второй продукт идентичен синтетическому пролину, который он приготовил из фталимидопропилмалонового эфира [2].

Пролин формула структурная

Пролин — гетероциклическая аминокислота, в которую атом азота входит в составе вторичного, а не первичного, амина (в связи с чем пролин правильнее называть иминокислотой).

Пролин заменимая аминокислота и содержится во всех природных белках. Особенно богаты им растительные белки – проламины (семенах злаков), белки соединительной ткани (10-15% в коллагене), β-казеин и эластин (до 13%).

Пролин — пирролидин-2-карбоновая или пирролидин-α-карбоновая кислота.

Пролин (Про, Pro, Р) – относится к аминокислотам пиррольного ряда, у которого аминогруппа является частью пирролидинового кольца, химическая формула C₅H₉NO₂.

Читать еще:  Ультра вуменс мультивитамин формула отзывы

Пролин впервые выделен из казеина в 1901 г. Э. Фишером.

Суточная потребность пролина 5 грамм.

Физические свойства

Пролин – бесцветные кристаллы с температурой плавления 220-222°С (с разл.). Хорошо растворим в воде, ограниченно – в этаноле, ацетоне, хлороформе, не растворим в диэтиловом эфире.

В составе коллагена пролин при участии аскорбиновой кислоты окисляется в гидроксипролин. Чередующиеся остатки молекулы пролина и гидроксипролина способствуют созданию стабильной трёхспиральной структуры коллагена, придающей молекуле прочность.

Химические свойства

Пролин в отличие от других аминокислот, дает желтую, а не фиолетовую нингидриновую реакцию. В реакции с азотистой кислотой пролин не дает азота.

Биологическая роль

Пролин в организме человека синтезируется из глутаминовой кислоты.

Глутаминовая кислота занимает важное место в промежуточном обмене таких аминокислот, как глутамин, пролин, аргинин и гистидин.

Пролин входит в состав инсулина, адренокортикотропного гормона, грамицидина С и других биологически важных пептидов.

Участвует в образовании важных пептидов, в том числе и адреналина.

Важнейший белковый строительный материал человеческой клетки.

Пролин обладает антиоксидантными свойствами.

Пролин – это одна из главных аминокислот, которую организм использует для выработки коллагена. Из коллагена же производятся прочные, эластичные ткани на поверхности шрамов.

Он является главным строительным материалом организма – кости, сухожилия, связки и кожа содержат коллаген.

Пролин способствует хорошему формированию здоровых суставов, укрепляет сердечную мышцу, защищает стенки сосудов.

Фибриллярный белок коллаген – самый распространенный белок в мире животных. Его содержание в тканях животных превышает 60%. В организме человека массой 70 кг содержится 12-15 кг белков и половина этого количества приходится на коллаген.

Молекула коллагена построена из трех пептидных цепей, каждая из которых содержат около 1000 аминокислотных остатков.

Необычен аминокислотный состав коллагена: каждая третья аминокислота – это глицин, 20% составляют остатки пролина и гидроксипролина, 10% — аланина, остальные 40% представлены всеми другими аминокислотами.

Природные источники

Пролин содержится в твороге, в хрящах животных, в зернах злаков, яйцах, рыбе (тунец, сельдь), твердых сырах, рисе.

Наибольшее количество этой аминокислоты обнаруживается в мясных продуктах (говядина, баранина).

Области применения

Пролин применяется при инсультах, болезни Дауна, умственной отсталости и нарушении памяти.

Пролин применяется для восстановления тканей после повреждений, способствует заживлению ран, ожогов, язв и хирургических операций.

Может применяться при лечении травм.

Уменьшает воспаления кожи и слизистых оболочек, улучшает структуру кожи за счет увеличения выработки коллагена. Поддерживает в нормальном состоянии соединительные ткани (печень, почки, склера глаза, сосуды).

При помощи пролина, можно значительно повысить эффективность обучения.

Для заживления повреждений и укрепления сосудов и соединительной ткани пролин необходимо принимать вместе с витамином С, который необходим для выработки коллагена.

Пролин – одна из основных аминокислот сусла и вина.

В составе белков вина найдено до 5% пролина. Пролин дает желтую окраску винам.

Препараты, в состав которых входит пролин

L-пролин в капсулах № 90

Препарат применяется при механических повреждениях кожи и слизистых.

Читать еще:  Лагерь для похудения формула успеха

Воспалительных заболеваниях кожи и слизистых, труднозаживающих ранах, язвах, ожогах.

Препараты Аминосол (Аминосол, Аминосол Нео) содержат аминокислоты валин, изолейцин, лизин, фенилаланин, треонин, лейцин, триптофан, метионин, гистидин, аргинин, глицин, аланин, серин, пролин, тирозин, орнитин.

Препараты Аминосол применяются при остром панкреатите, синдроме кишечных свищах, тяжелых энтеритах, ожогах, тяжелых травмах, сепсисе, злокачественных новообразованиях, в послеоперационном периоде.

Пролин

Фармакологическая группа: Аминокислоты
Пролин (сокращенно Pro или Р) – альфа-аминокислота, одна из двадцати ДНК-кодируемых аминокислот. Её кодоны CCU, CCC, CCA и CCG. Пролин не является незаменимой аминокислотой, то есть может синтезироваться в организме человека. Эта [[аминокислоты|аминокислота]] считается уникальной среди 20 аминокислот, формирующих белки потому, что аминный азот здесь привязан не к одной, а к двум алкильным группам, что делает вещество вторичным амином. Более распространенная L форма в стереохимии обозначается как S.

Биосинтез пролина

Пролин выделяют из аминокислоты L-глутамата и его непосредственного предшественника имино кислоты 1) путем биосинтеза. Ферменты, участвующие в биосинтезе, обычно включают:

Функции в структуре белка

Своеобразная циклическая структура пролина в боковой цепи ограничивает его фи-задний двугранный угол примерно на 60°, что обеспечивает пролину исключительную конформационную жесткость по сравнению с другими аминокислотами. Следовательно, пролин теряет меньше конформационной энтропии при фолдинге (складывании), что может объяснить его широкое распространение в белках термофильных организмов. Пролин действует как структурный разрушитель в середине регулярных элементов вторичной структуры, таких как альфа-спирали и бета-листы. Пролин обычно встречается в качестве первого остатка альфа-спирали, а также в крайних нитях бета листов. Пролин также часто встречается на изгибах, что может объяснить такой любопытный факт, что пролин, как правило, подвергается растворению, несмотря на наличие совершенно алифатических боковых цепей. Когда пролин связан, как амид, пептидной связью, его азот не взаимодействует ни с каким атомом водорода, то есть не может служить донором в водородной связи, однако может участвовать в ней в качестве акцептора. Различные взаимодействия боковых цепей/аминных групп позволяют пролину образовывать бета изгибы. Несколько пролинов и/или гидроксипролинов в ряду могут создавать полипролиновую спираль, преобладающую вторичную структуру коллагена. Гидроксилирование пролина с помощью пролилгидроксилазы (или других добавок электроноакцепторных заместителей, таких как фтор) значительно увеличивает конформационную стабильность коллагена. Таким образом, гидроксилирование пролина является важнейшим биохимическим фактором для поддержания соединительной ткани высших организмов. Тяжелые заболевания, такие как цинга, могут быть результатом дефектов данного гидроксилирования, например мутации фермента пролилгидроксилазы или отсутствия необходимого кофактора аскорбиновой кислоты (витамин С). Последовательности пролина и 2-аминоизомасляной кислоты (Aib) также образуют спиральную структуру. Пептидная связь с поступающими Pro-tRNAPro образуется значительно медленнее, чем с другими тРНК, что является общей чертой N-алкиламиновых кислот. Образование пептидной связи между входящей тРНК и концом цепи пролина также происходит медленно; связь пролин-пролин образуется медленнее всего.

Цис-транс изомеризация

Пептид связывается с пролином и с другими N-замещенными аминокислотами (такими, как саркозин), и способен заполнять как цис-, так и транс- изомеры. Большинство пептидных связей принимают транс-изомер (в естественных условиях обычно в 99,9% случаев), главным образом потому, что амид водород (транс-изомер) имеет меньшее стерическое отталкивание с предыдущим mathrm ^ <>альфа атомом, чем со следующим mathrm ^ <>альфа атомом (цис-изомер). В противоположность этому, цис-и транс-изомеры X-Pro пептидной связи (где Х представляет собой любую аминокислоту) испытывают стерические столкновения с соседними замещениями и энергетически почти равны. Таким образом, доля X-Pro пептидных связей в цис-изомере в естественных условиях составляет от 10 до 40%, эта доля слабо зависит от предыдущей аминокислоты с ароматическими остатками в пользу цис-изомера. С кинетической точки зрения, цис-транс-изомеризации пролина — очень медленный процесс, который может препятствовать прогрессу сворачивания белка путем захвата одного или более остатков пролина, что имеет решающее значение для складывания ненативных изомеров, особенно когда нативный белок требует наличия цис-изомеров. Это происходит потому, что остатки пролина синтезируются исключительно в рибосоме, как транс-форма изомера. Все организмы имеют ферменты пролил изомеразы, катализирующие эту изомеризацию, а некоторые бактерии имеют специальные пролил изомеразы, связанные с рибосомой. Однако не все пролины необходимы для фолдинга. Фолдинг (складывание) белков может протекать с нормальной скоростью, несмотря на наличие ненативных конформеров на многих X-Pro пептидных связях.

Читать еще:  Креатин формула тренера

Использование пролина

Пролин и его производные часто используются в качестве асимметричных катализаторов органических реакций. Наиболее яркими примерами являются снижение CBS и катализация пролином альдольной конденсации. L-пролин является осмопротектором и, следовательно, используется в фармацевтике и биотехнологии. В пивоварении белки, богатые пролином, в сочетании с полифенолами используются для создания дымка (мутности).

Детали

Пролин, наряду с глицином, является одной из двух аминокислот, которые не входят в список Рамачандрана. Из-за образования кольца, соединенного с бета-углеродом, пси- и фи- углы около пептидной связи имеют меньше допустимой степени вращения. В результате пролин часто встречается в «витках» белков, так как его свободная энтропия (ΔS) не так велика в сравнении с другими аминокислотами и, следовательно, в сложенном состоянии энтропия изменяется меньше, чем в разложенном. Кроме того, пролин редко встречается в альфа- и бета-структурах, так как его наличие ведет к уменьшению устойчивости этих структур, поскольку его боковая цепь альфа-N может формировать только одну водородную связь. Кроме того, пролин является единственной аминокислотой, не образующей синий/фиолетовый цвет при обработке нингидрином в хроматографии. Пролин здесь производит оранжевый/желтый цвет.

История

Ричард Вильштеттер синтезировал пролин с помощью реакции натриевой соли диэтилового эфира малоновой кислоты с 1,3-дибромпропаном в 1900 году. В 1901 году Герман Эмиль Фишер изолировал пролин из казеина и продуктов распада гамма-фталимидо- пропилмалонового эфира.

Синтез

Рацемический пролин может быть синтезирован из диэтилового эфира малоновой кислоты и акрилонитрила.

Доступность:

L-пролин применяется для укрепления суставных соединений, связок и сердечной мышцы; улучшения структуры кожи; ускорения реабилитации после перенесенных травм. Отпускается из аптек без рецепта.

голоса
Рейтинг статьи
Ссылка на основную публикацию
Adblock
detector